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      Plegamiento de las proteínas: Un problema interdisciplinario

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          Abstract

          La predicción teórica realizada por L. Pauling en 1951 de la existencia de un estado termodinámicamente estable con estructura helicoidal para ciertos tipos de proteínas, establece por primera vez un puente entre los campos de la Biología Molecular y la Física. La confirmación experimental de este hecho, observada primero por Watson y Crick para la molécula del ADN en 1953 y posteriormente por Kendrew para la molécula de mioglobina en 1958, establece simultáneamente la relación existente entre función y estructura. Un ejemplo de esta relación es el hoy conocido problema del plegamiento de una proteína (protein folding), el cual se refiere a la elucidación de los mecanismos a través de los cuales una proteína adquiere una configuración tridimensional unívoca y termodinámicamente estable. La existencia del estado plegado es imprescindible para que pueda ejercer sus funciones biológicas. En este trabajo presentamos una revisión de las ideas principales que han ubicado al problema del plegamiento de las proteínas como uno de los retos para la Física, la Química y la Biología del siglo XXI.

          Translated abstract

          L Pauling's theoretical prediction (1951) on the existence of a thermodynamically stable helicoidal configuration for certain biological molecules, proposes for the first time a bridge between Molecular Biology and Physics. The experimental confirmation of this fact came out from both Watson and Crick in 1953 for DNA molecule and Kendrew et al. in 1958 for the myoglobine molecule. Simultaneously, these remarkable experiments provided solid evidence for the form-function paradigm. An outstanding example of this paradigm is the so called protein folding mechanism. In this process, a one-dimensional chain of aminoacids is transformed into three-dimensional structure with biological activity. In this work we review some of physical approaches developed over the past decades to shed some light into one of the greatest challenges faced by Physics, Chemistry and Biology along the last century.

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          Proteins: structure and molecular properties

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            Configurational statistics of polymer chains

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              Statistical Mechanics of Chain Molecules

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                Author and article information

                Journal
                rsqm
                Revista de la Sociedad Química de México
                Rev. Soc. Quím. Méx
                Sociedad Química de México A.C. (México, Distrito Federal, Mexico )
                0583-7693
                March 2004
                : 48
                : 1
                : 95-105
                Affiliations
                [01] Iztapalapa Distrito Federal orgnameUniversidad Autónoma Metropolitana orgdiv1Departamento de Física México luis@ 123456abaco.izt.uam.mx
                [02] Iztapalapa Distrito Federal orgnameUniversidad Autónoma Metropolitana orgdiv1Departamento de Física México lgcs@ 123456xanum.uam.mx
                Article
                S0583-76932004000100014 S0583-7693(04)04800100014
                d35e4a4d-8f1e-4b8c-84ba-2cf81ee4c101

                This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 3.0 International License.

                History
                Page count
                Figures: 0, Tables: 0, Equations: 0, References: 47, Pages: 11
                Product

                SciELO Mexico

                Categories
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                protein thermodynamics,paisaje energético,heteropolímeros,Protein folding,heteropolymer freezing transition,spin glasses,hydrofobic interaction,energy landscape,termodinámica de proteínas,interacción hidrofóbica,native state,Plegamiento de proteínas,estado nativo,vidrios de espín

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